羧肽酶是一种消化酶。可专一性地从肽链的C端开始逐个降解，释放出游离氨基酸的一类肽链外切酶。以酶原形式存在于生物体内。常用的有A、B、C及Y ，4种羧肽酶。

  羧肽酶Y以酶原的形式存在于酵母细胞中，在分离制备时，首先用有机溶剂使酵母细胞自溶破裂，然后在pH5.0进行活化，将酶原转变成酶。经DEAE-纤维素柱层析除去大量杂蛋白，再用DEAE-sephadexA-50柱进行纯化。必要时再通过sephadexG-150柱，可得到更纯的酶。经过以上分离纯化步骤后，酶可提纯400倍以上。用聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定为一条带。

   羧肽酶A能水解蛋白质和多肽底物C端芳香族或中性脂肪族氨基酸残基，释放除脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸和赖氨酸之外的所有C末端氨基酸，更易于水解具有芳香族侧链和大脂肪侧链的羧基端氨基酸。比如酪氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸等。 羧肽酶A（carboxypeptidase A）,CPA， 因其底物的*字“A”而得名羧肽酶A 。

  自1967年发现此酶以来，人们对它的理化性质、分子结构以及应用等方面进行了研究。每分子羧肽酶Y约含有16个氨基葡萄糖(glucosamine)残基和15%的己糖。其氨基酸组成中，酸性氨基酸含量较高，等电点为3.6。分子量约为61000Da，在280nm的消光系数为15.0。酶活性可被二异丙基氟磷酸(DFP)强烈抑制，因而认为它是属于活性中心含有丝氨酸残基的酶类。羧肽酶Y可被一些金属离子如Cu2+，Hg2+，Fe2+，Mg2+等所抑制。因此在酶的分离制备过程中要防止与金属离子接触。羧肽酶Y在蛋白质变性剂或某些溶剂存在下是相当稳定的，它与6mol/L尿素在25℃保温1小时仍保留大约80%的活性。在10%甲醇存在下，25℃，pH5.5～8.0，8小时内酶*稳定。羧肽酶Y水溶液在25℃，pH5.5～8.0范围内，它的活性在8小时内是稳定的。在37℃，pH6～8，2小时内是稳定的。在低于pH3，60℃以上保温时，酶迅速失活。酶在饱合硫酸铵溶液中，在-20℃可长期保存。1%的酶溶液(pH7.0)在-20℃冰冻保存，二年内不失活。若稀释到0.1mg/L则迅速失活。酶溶液的反复冰冻和融化或延长室温贮存时间，可引起酶本身的自溶。

  羧肽酶Y具有肽酶和酯酶活性，可用人工合成的苯甲氧羰二肽(CBZ-Phe-Leu)或N-乙酰酪氨酸乙酯(N-acetyl-L-tyrosine ethyl ester，简称ATEE)为底物，分别测定其肽酶活性或酯酶活性。一般多用紫外分光光度法测定酶活性。

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